東北大学
学際科学フロンティア研究所

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ナノ空間で制御可能なヒスチジン残基化学修飾を開発 タンパク質研究の新しい化学ツール

4月27日『Journal of the American Chemical Society』誌に論文掲載、および5月12日プレスリリース

2021.05.12

タンパク質の化学構造に不可逆的な強い結合(共有結合)で機能を導入する技術「タンパク質化学修飾」は、タンパク質を用いるバイオマテリアル創出や、ドラックデリバリーシステム開発において必要不可欠な技術です。
新領域創成研究部の佐藤伸一助教らのグループは、東京工業大学科学技術創成研究院の中村浩之教授、東北大学大学院生命科学研究科の石川稔教授らと共同で、タンパク質に対する新しい化学修飾反応を開発しました。本手法では活性酸素種の一種である一重項酸素を利用することで、特定座標の周辺に存在するヒスチジン残基を迅速に機能化します。一重項酸素を活用する本手法は、局所空間内に存在するタンパク質を機能化する新たな戦略として、タンパク質研究を加速させると期待できます。

この研究成果に関する論文は2021年4月27日付けでJournal of the American Chemical Society 誌のオンライン速報版で公開され、5月12日に本学および東京工業大学よりプレスリリースされました。
 
論文情報:
Keita Nakane, Shinichi Sato*, Tatsuya Niwa, Michihiko Tsushima, Shusuke Tomoshige, Hideki Taguchi, Minoru Ishikawa, and Hiroyuki Nakamura,
"Proximity Histidine Labeling by Umpolung Strategy Using Singlet Oxygen", Journal of the American Chemical Society (2021).
DOI: 10.1021/jacs.1c01626
https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.1c01626
 
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